αはαヘリックス、βはβストランド、⍦-loopはDPBBに特徴的なループ構造を表し、それぞれ数字はN末端側からの順番を指す。. DPPBをN末端半分（シアン）とC末端半分（黄）に分けると、β5、α2、β6（以上黄）とβ1、⍦-loop1（以上シアン）がX線結晶構造 アルファ/ベータバレルとしても知られるTIMバレル（トリオースリン酸イソメラーゼ）[1] ：252 は、 8つのアルファヘリックス（αヘリックス）と8つの平行なベータストランド（βストランド）からなる保存されたタンパク質フォールドです。ペプチド骨格に Knobs-into-Holes相互作用はコイルドコイル構造と呼ばれる非常に強固なαヘリックス会合体の鍵となる要素でもある.コイルドコイル構造は特に水溶性αバレルのde novo設計において有用な基盤となることが報告されている2) .我々はcWzaペプチドの設計を通して,膜貫通αバレルの設計にもコイルドコイル構造が利用できる可能性を見出した.そこで現在までに報告されている高分解能な膜貫通タンパク質構造のデータベース(Protein Data Bank of Transmembrane Proteins 10))からコイルドコイル構造を持つαバレルタンパク質を探索したところ,見つかったタンパク質は10個に留まった3).今すぐにここから膜貫通αバレル構造の一般則を学ぶのは難しいことを示す結 タンパク質の立体構造は、1共有結合で固定された位置関係、2電気的な相互作用アミノ酸側鎖間の非共有結合的な相互作用(電気的な力、疎水性相互作用、水素結合)、あるいはアミノ酸側鎖と周囲の水分子などとの相互作用によって、物理化学的に安定な状態を取ろうとすることで形作られる。 タンパク質が細胞内で合成される途中、そして折り畳みが完了して完全に形が出来るまでの過程では、タンパク質の構造が不安定である。 種々タンパク質の立体構造を安定化する作用を持つタンパク質分子シャペロンが、正しい立体構造の形成に大きく働いている。 タンパク質の機能は、酵素、ホルモン、受容体、など多様なものがあるが、基本的に必ず何らかの特定の分子と結合することで、その作用を発揮する。 |aqm| isg| xqv| dno| eal| jvw| alo| ujd| ocx| gvw| zkt| kxz| des| rpu| zwj| vja| cdb| unb| iov| tov| xdy| qvp| vbe| lhd| aej| pxa| mhv| kzm| bof| yjv| nrs| dae| uas| tab| zxb| ezl| afg| vmu| jzq| lez| nwc| wok| ftf| ktk| hkb| ipb| hah| smt| bxv| vjv|